Skip to content
Costante di Michaelis-Menten

Image by AdinaVoicu on Pixabay · Pixabay License

EntityQ3192201· pop 6

Costante di Michaelis-Menten

Sign in to save

Also known as Km

property to characterize the kinetics of Michaelis–Menten reactions

In the Vinony graph

Within Vinony's link graph, Costante di Michaelis-Menten connects to Michaelis–Menten kinetics.

Vinony links it to 6 Wikipedia language editions.

Wikidata facts

Named after
Leonor Michaelis

via Wikidata · CC0

Article · Italiano

La costante di Michaelis-Menten (KM) è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato (nel caso limite in cui K-1>>K2). La Costante di Michaelis-Menten è una grandezza caratteristica di ciascun enzima. Essa indica quantitativamente l'affinità tra un Enzima e il suo Substrato (biochimica): più basso sarà il valore di Km e più bassa sarà la concentrazione di substrato che permette di raggiungere una velocità di reazione pari alla metà della velocità massima (il che indica un'alta affinità enzima-substrato). Essa deriva dal modello cinetico di Michaelis-Menten, che prevede quindi la formazione di un complesso enzima-substrato. Nella formula sono coinvolti: le costanti K, che rappresentano le costanti cinetiche, E che rappresenta l'enzima, S il substrato ed ES un intermedio di reazione Enzima-Substrato. La costante di Michaelis-Menten è caratteristica dell'enzima e non dipende dalla sua concentrazione. Si noti che per valori di concentrazione di substrato molto più elevati di Km la velocità di reazione S → P raggiunge un valore massimo e non cresce più all'aumentare della concentrazione del substrato. C'è da ricordare che la Km è riconducibile all'affinità soltanto negli enzimi detti "di Michaelis-Menten", quindi enzimi non allosterici. Nel caso limite in cui K-1>>K2, KM risulta pari a K-1/K+1, cioè la costante di dissociazione di ES: è quindi una misura di stabilità del complesso ES.

Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA

Available in 6 languages

via Wikidata sitelinks · CC0

Connections