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Alfa-sinucleína
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Alfa-sinucleína

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Also known as synuclein, alpha (non A4 component of amyloid precursor), synuclein alpha-140, truncated alpha synuclein, Non-A4 component of amyloid precursor, SNCA, Non-A beta component of AD amyloid, non A-beta component of AD amyloid, alpha-synuclein

Alpha-synuclein (aSyn) is a protein that in humans is encoded by the SNCA gene. It is a neuronal protein involved in the regulation of synaptic vesicle trafficking and the release of neurotransmitters.

Protein · UniProt

Alpha-synuclein

Gene
SNCA
Organism
Homo sapiens (Human)
Length
140 aa
Molecular mass
14,460 Da
Evidence
1: Evidence at protein level

Neuronal protein that plays several roles in synaptic activity such as regulation of synaptic vesicle trafficking and subsequent neurotransmitter release (PubMed:20798282, PubMed:26442590, PubMed:28288128, PubMed:30404828). Participates as a monomer in synaptic vesicle exocytosis by enhancing vesicle priming, fusion and dilation of exocytotic fusion pores (PubMed:28288128, PubMed:30404828). Mechanistically, acts by increasing local Ca(2+) release from microdomains which is essential for the enhancement of ATP-induced exocytosis (PubMed:30404828). Also acts as a molecular chaperone in its mu…

3D-structureAcetylationAlternative splicingAlzheimer diseaseAmyloidCell projectionCopperCytoplasm
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Swiss-Prot (reviewed) · via UniProt

Clinical Trials

52 registered

via ClinicalTrials.gov

Wikidata facts

Instance of
protein
Part of
Synuclein
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Commons category
Alpha-synuclein
found in taxon
Homo sapiens
Sources (4)

via Wikidata · CC0

Article · Português

α-sinucleína é uma proteína da família das sinucleínas, junto com a beta-sinucleína e a gama-sinucleína, expressa principalmente no cérebro, em neurônios, que costuma estar localizada nos terminais pré-sinápticos em configuração monomérica desdobrada. Estruturalmente, a proteína é composta por 140 aminoácidos em sua configuração integral, sendo dividida em três porções com características bioquímicas diferentes: o amino terminal (aminoácidos 1-60), anfipático; o domínio central (aminoácidos 61-95), hidrofóbico; e o carboxi-terminal (aminoácidos 96-140), região que sofre a maior quantidade de modificações pós-traducionais. Embora sua função na célula seja ainda desconhecida, é entendido atualmente que a proteína atua em processos de reciclagem de vesículas, exocitose e endocitose, além de ser essencial para a curvatura de membrana. Fisiologicamente, quando associada às membranas, a alfa sinucleína passa por uma transformação estrutural, formando tetrâmeros. A alfa-sinucleína é uma das proteínas mais estudadas atualmente, uma vez que está envolvida em uma série de doenças neurodegenerativas, as chamadas sinucleinopatias, entre elas a Doença de Parkinson, Demência de Corpos de Lewy, entre outras. A proteína, apesar de ser naturalmente desenovelada, em determinadas condições, tende a agregar-se. Estes agregados (oligômeros, protofibras e fibras amiloides) são tóxicos à célula, podendo sequestrar proteínas, alterar as propriedades das membranas das organelas, inativar os sistemas de proteólise, como o complexo ubiquitina-proteassoma e vias de degradação lisossomal. Deste modo, os agregados de alfa-sinucleína contribuem fortemente para a morte neuronal, sobretudo em estágios nos quais são formados Corpos de Lewy, inclusões de proteínas altamente tóxicas às células, nas quais a alfa-sinucleína é componente principal .

Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA

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